Phosphorylation and dephosphorylation of human myristoyltransferase type 1

N-Myristoyltransferase (NMT) is an essential eukaryotic enzyme that catalyzes the co-translational and (or) post-translational transfer of myristate to the amino terminal glycine residue of a number of important proteins, especially the non-receptor tyrosine kinases whose activity is important for tumorigenesis. Human NMT was found to be phosphorylated by non-receptor tyrosine kinase family members of Lyn, Fyn, and Lck and dephosphorylated by the Ca²⁺/calmodulin-dependent protein phosphatase, calcineurin. In this review, we discuss the cross-talk that exists between NMT and their N-myristoylated protein substrates. The cross-talk among NMT, tyrosine kinases, and phosphatases may be determined by their subcellular localization and by the physiological state of the cell.

La N-myristoyltransférase (NMT) est une enzyme eucaryote essentielle qui catalyse le transfert co-translationnel et (ou) post-translationnel du myristate sur le résidu glycine aminoterminal d’un certain nombre de protéines, en particulier les tyrosines kinases non récepteurs dont l’activité est importante dans le processus tumorigène. Des travaux ont montré que la NMT humaine est phosphorylée par des membres de la famille des tyrosines kinases non récepteurs, Lyn, Fyn et Lck, et déphosphorylée par la protéine phosphatase Ca²⁺/calmoduline dépendante, calcineurine. Dans la présente synthèse, nous discutons de l’existence d’une intercommunication entre les NMT et leurs protéines substrats myristoylées. L’intercommunication entre NMT, tyrosines kinases et phosphatases pourrait être déterminée par leur localization subcellulaire ainsi que par l’état physiologique de la cellule.