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RyR1/SERCA1 cross-talk regulation of calcium transport in heavy sarcoplasmic reticulum vesicles

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We investigated the functional interdependence of sarco-endoplasmic reticulum Ca2+ ATPase isoform 1 and ryanodine receptor isoform 1 in heavy sarcoplasmic reticulum membranes by synchronous fluorescence determination of extravesicular Ca2+ transients and catalytic activity. Under conditions of dynamic Ca2+ exchange ATPase catalytic activity was well coordinated to ryanodine receptor activation/inactivation states. Ryanodine-induced activation of Ca2+ release channel leaks also produced marked ATPase activation in the absence of measurable increases in bulk free extra vesicular Ca2+. This suggested that Ca2+ pumps are highly sensitive to Ca2+ release channel leak status and potently buffer Ca2+ ions exiting cytoplasmic openings of ryanodine receptors. Conversely, ryanodine receptor activation was dependent on Ca2+-ATPase pump activity. Ryanodine receptor activation by cytosolic Ca2+ was (i) inversely proportional to luminal Ca2+ load and (ii) dependent upon the rate of presentation of cytosolic Ca2+. Progressive Ca2+ filling coincided with progressive loss of Ca2+ sequestration rates and at a threshold loading, ryanodine-induced Ca2+ release produced small transient reversals of catalytic activity. These data indicate that attainment of threshold luminal Ca2+ loads coordinates sensitization of Ca2+ release channels with autogenic inhibition of Ca2+ pumping. This suggests that Ca2+-dependent control of Ca2+ release in intact heavy sarcoplasmic reticulum membranes involves a Ca2+- mediated "cross-talk" between sarco-endoplasmic reticulum Ca2+ ATPase isoform1 and ryanodine receptor isoform 1.Key words: Ca2+, sarcoplasmic reticulum, RyR, SERCA, calsequestrin, ryanodine.

Nous avons examiné l'interdépendance de l'isoforme 1 de la Ca2+- ATPase du réticulum sarco- endo plasmique et de l'isoforme 1 des récepteurs à la ryanodine dans les membranes lourdes du réticulum sarcoplasmique, en déterminant par fluorescence synchrone les vagues de Ca2+ extra-vésiculaire et l'activité catalytique. Dans des conditions d'échange dynamique avec le Ca2+, l'activité catalytique de l'ATPase a montré une bonne coordination avec les états d'activation/inactivation des récepteurs à la ryanodine. L'activation induite par la ryanodine des fuites des canaux de libération du Ca2+ a aussi provoqué une activation ATPasique importante en l'absence d'augmentations mesurables du Ca2+ extra-vésiculaire. Cela a donné à penser que les pompes Ca2+ sont très sensibles aux fuites des canaux de libération du Ca2+ et qu'elles tamponnent fortement les ions Ca2+ sortant des ouvertures cytoplasmiques des récepteurs à la ryanodine. Réciproquement, l'activation des récepteurs à la ryanodine a été tributaire de l'activité de la pompe Ca2+-ATPase. L'activation des récepteurs à la ryanodine par le Ca2+ cytoplasmique a été (i) inversement proportionnelle à la charge luminale de Ca2+ et (ii) dépendante du taux de Ca2+ cytosolique. Le remplissage progressif en Ca2+ a coïncidé avec la perte progressive des taux de séquestration du Ca2+ et, à une charge seuil, la libération de Ca2+ induite par la ryanodine, a provoqué de faibles renversements transitoires de l'activité catalytique. Ces résultats indiquent que l'atteinte de charges luminales de Ca2+ coordonne la sensibilisation des canaux de libération du Ca2+ avec une inhibition autogénique du pompage du Ca2+. Ces données semblent indiquer que la régulation Ca2+-dépendante de la libération de Ca2+ dans les membranes lourdes du réticulum sarcoplasmique implique un « couplage » véhiculé par le Ca2+ entre l'isoforme 1 de la Ca2+-ATPase du réticulum sarco-endoplasmique et de l'isoforme 1 des récepteurs à la ryanodine.Mots clés : Ca2+, réticulum sarcoplasmique, RyR, SERCA, calséquestrine, ryanodine.[Traduit par la Rédaction]
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Document Type: Research Article

Publication date: March 1, 2003

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