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Detailed analysis of the atrial natriuretic factor receptor hormone-binding domain crystal structure

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The X-ray crystal structure of the dimerized atrial natriuretic factor (ANF) receptor hormone-binding domain has provided a first structural view of this anti-hypertensive receptor. The structure reveals a surprising evolutionary link to the periplasmic-binding protein fold family. Furthermore, the presence of a chloride ion in the membrane distal domain and the presence of a second putative effector pocket suggests that the extracellular domain of this receptor is allosterically regulated. The scope of this article is to extensively review the data published on this receptor and to correlate it with the hormone-binding domain structure. In addition, a more detailed description is provided of the important features of this structure including the different binding sites for the ANF hormone, chloride ion, putative effector pocket, glycosylation sites, and dimer interface.Key words: crystal structure, periplasmic-binding protein fold, guanylyl cyclase, hormone receptor.

L'examen par rayons X de la structure cristalline du domaine de liaison à l'hormone du récepteur dimérisé du facteur natriurétique auriculaire (FNA) a donné un premier aperçu de la structure de ce récepteur anti-hypertensif. La structure révèle l'existence d'un lien évolutif étonnant avec la famille de repliement des protéines de fixation périplasmiques. De plus, la présence d'un ion chlore dans le domaine distal de la membrane et celle d'une possible deuxième poche de l'effecteur donnent à penser que le domaine extracellulaire de ce récepteur est régulé de manière allostérique. Le présent article a pour but de faire une révision plus approfondie de la multitude de données publiées sur ce récepteur et de les corréler avec la structure du domaine de liaison à l'hormone. On y trouve aussi une description plus détaillée des caractéristiques importantes de cette structure, y compris les différents sites de liaison pour l'hormone FNA, l'ion chlore, la possible poche de l'effecteur, les sites de glycosylation et l'interface dimérique.Mots clés : structure cristalline, repliement des protéines de fixation périplasmiques, guanylyl cyclase, récepteur hormonal.[Traduit par la Rédaction]
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Keywords: crystal structure; guanylyl cyclase; hormone receptor; periplasmic-binding protein fold; repliement des protéines de fixation périplasmiques; récepteur hormonal; structure cristalline

Document Type: Research Article

Publication date: August 1, 2001

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