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β1 integrins are distributed in adhesion structures with fibronectin and caveolin and in coated pits

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Integrins are found in adhesion structures, which link the extracelullar matrix to cytoskeletal proteins. Here, we attempt to further define the distribution of β1 integrins in the context of their association with matrix proteins and other cell surface molecules relevant to the endocytic process. We find that β1 integrins colocalize with fibronectin in fibrillar adhesion structures. A fraction of caveolin is also organized along these adhesion structures. The extracellular matrix protein laminin is not concentrated in these structures. The α4β1 integrin exhibits a distinct distribution from other β1 integrins after cells have adhered for 1 h to extracellular matrix proteins but is localized in adhesion structures after 24 h of adhesion. There are differences between the fibronectin receptors: α5β1 integrins colocalize with adaptor protein-2 in coated pits, while α4β1 integrins do not. This parallels our earlier observation that of the two laminin receptors, α1β1 and α6β1, only αaβ1 integrins colocalize with adaptor protein-2 in coated pits. Calcium chelation or inhibition of mitogen-activated protein kinase kinase, protein kinase C, or src did not affect localization of α1β1 and α5β1 integrins in coated pits. Likewise, the integrity of coated-pit structures or adhesion structures is not required for integrin and adaptor protein-2 colocalization. This suggests a robust and possibly constitutive interaction between these integrins and coated pits.Key words: adhesion, endocytosis, extracellular matrix, microscopy, confocal, signalling.

Les intégrines se trouvent dans des plaques d'adhérence reliant la matrice extracellulaire aux protéines du cytosquelette. Dans ce travail, nous tentons de préciser la distribution des intégrines β1 et leur association avec des protéines de la matrice et d'autres molécules à la surface des cellules dans le contexte du processus d'endocytose. Nous observons que les intégrines β1 sont colocalisées avec la fibronectine dans des structures d'adhérence fibrillaires. Une fraction de cavéoline est également organisée le long de ces structures d'adhérence. La laminine, une protéine de la matrice extracellulaire, n'est pas concentrée dans ces structures. L'intégrine α4β1 a une distribution différente des autres intégrines β1 1 h après que les cellules aient adhéré aux protéines de la matrice extracellulaire, mais elle se trouve dans les plaques d'adhérence 24 h après l'ancrage. Il y a des différences entre les récepteurs de la fibronectine: les intégrines α5β1 sont colocalisées avec la protéine adaptatrice 2 dans les puits recouverts, alors que les intégrines α4β1 ne le sont pas. Cela va dans le même sens que notre observation antérieure que, des deux récepteurs de la laminine, α1β1 et α6β1, seulement les intégrines α1β1 sont colocalisées avec la protéine adaptatrice 2 dans les puits recouverts. La chélation du calcium ou l'inhibition de la kinase de la protéine kinase activée par un mitogène, de la protéine kinase C ou de src ne modifient pas l'emplacement des intégrines α1β1 et α5β1 dans les puits recouverts. De même, l'intégrité de la structure des puits recouverts ou des plaques d'adhérence n'est pas essentielle à la colocalisation des intégrines et de la protéine adaptatrice 2. Cela suggère une forte interaction, probablement constitutive, entre ces intégrines et les puits recouverts.Mots clés : adhérence, endocytose, matrice extracellulaire, microscopie confocale, signalisation.[Traduit par la Rédaction]
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Document Type: Research Article

Publication date: October 1, 2003

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