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Revisiting the structure and functions of the linker histone C-terminal tail domain

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Linker histones stabilize folded chromatin, acting through their long C-terminal tails. The C-termini contain high percentages of evenly distributed lysine and arginine residues and have no secondary structure in solution. Hence, it has generally been believed that the C-termini function by shielding negative charges on the DNA backbone. However, recent evidence supports a mechanism of action of the linker histone C-terminus that involves formation of specific secondary structure(s) upon interaction with other components of the chromatin fiber.Key words: linker histones, chromatin folding, charge neutralization, secondary structure.

Les histones internucléosomiques stabilisent la chromatine enroulée grâce à leur longue queue C-terminale. Les extrémités C-terminales comportent un pourcentage élevé de résidus lysine et arginine distribués régulièrement et elles n'ont pas de structure secondaire en solution. Donc, on croit généralement que les extrémités C-terminales masquent les charges négatives du squelette de l'ADN. Cependant, des éléments de preuve récents sont en accord avec un mécanisme d'action de l'extrémité C-terminale des histones internucléosomiques faisant intervenir la formation d'une ou plusieurs structures secondaires spécifiques lors de l'interaction avec d'autres constituants de la fibre chromatinienne.Mots clés : histones internucléosomiques, enroulement de la chromatine, neutralisation de charges, structure secondaire.[Traduit par la Rédaction]
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Document Type: Research Article

Publication date: June 1, 2003

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