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A survey and analysis of the role of molecular chaperone proteins and imidazole-containing dipeptide-based compounds as molecular escorts into the skin during stress, injury, water structuring and other types of cutaneous pathophysiology

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Synopsis Molecular chaperone, heat shock proteins (HSPs), stabilizes intracellular processes of cells under stress. Little is known about the role of molecular chaperone proteins in the skin pathology, rejuvenation and wound healing, or whether their expression is altered by environmental and physiological stress to the skin or systemic disease. The focus of this study was to examine the role of molecular chaperone proteins in the skin’s local response to wounding, skin ageing and a range of skin diseases. Free radicals, one form of insult, induce or contribute to adverse effects on the skin, including erythema, oedema, wrinkling, photoaging, inflammation, autoimmune reactions, hypersensitivity, keratinization abnormalities, preneoplastic lesions and skin cancer. A unified view of the molecular and cellular pathogenesis of the skin age-related pathology conditions has led to the search for molecular and chemical chaperones that can slow, arrest or revert disease progression. Specific alpha-crystallin domains and pharmacological imidazole-containing dipeptide chaperone molecules are now emerging that link our biophysical insights with developed skin therapeutic techniques. In this article, we discuss the molecular nature of the stress signals, the mechanisms that underlie activation of the heat shock response, the role of molecular chaperone proteins as skin protective molecules, and strategies for pharmacologically active chaperone molecules and their imidazole-containing dipeptide inducers as regulators of the skin stress response. We discuss how impairment in protein hydration may cause ultrastructural, mechanical and biochemical changes in structural proteins in the aged skin. We have pioneered the molecular chaperone protein activated therapeutic or cosmetic platform to enable simultaneous analysis of water-binding and structuring characteristics for biology of skin ageing and skin disease-related pathways. This cutting-edge technology has improved the way that proteins hydrate in photoaged skin. The mechanisms of skin diseases, ageing, cellular, and signalling pathways mediated by targeting with molecular chaperone protein(s) in patented formulations with imidazole containing dipeptide (-acetylcarnosine, carcinine, carnosine) are also discussed within this review.

French
Résumé

Les chaperonnes moléculaires, protéines des chocs thermiques (Heat Shock Proteins), stabilisent les processus intracellulaires lors de stress. Peu de choses sont Connues à propos du rôle des protéines chaperonnes moléculaires dans les pathologies cutanées, le rajeunissement et la cicatrisation, ou à propos des modifications de leur expression lors de stress cutanés environnementaux et physiologiques, ou lors de maladies systémiques. Cette étude est centrée sur l’examen du rôle des protéines chaperonne moléculaires dans la réponse locale cutanée lors de blessure, lors du vieillissement cutané et lors de maladies cutanées. Les radicaux libres, une des formes d’agression, incitent ou contribuent à des effets cutanés délétères comme l’érythème, l’œdème, l’apparition de rides, le photo vieillissement, l’inflammation, des réactions auto immunes, des phénomènes d’hypersensibilité, des anomalies de kératinisation, des lésions pré néoplasiques et le cancer cutané. Une vue globale de la pathogénie moléculaire et cellulaire des conditions pathologiques liées à l’âge ont menéà des recherches sur les chaperonnes qui peuvent ralentir, arrêter ou inverser la progression de maladie. Des domaines alpha-cristallin spécifique et contenant un dipeptide pharmacologique imidazole au sein des chaperonnes sont mis en évidence ce qui relie nos données biophysiques avec les techniques de thérapeutiques cutanées. Dans cet article nous discutons la nature moléculaire des signaux de stress, les mécanismes qui provoquent l’activation de la réponse aux chocs thermiques, le rôle de protéines chaperonnes comme molécules protectrices de la peau et des stratégies pour obtenir des chaperonnes pharmacologiquement actives et leurs inducteurs contenant le dipeptide imidazole comme régulateurs de la réponse au stress cutané. Nous discutons comment la diminution de l’hydratation de la protéine peut engendrer des changements d’ultrastructure, de mécanique et de biochimie des protéines structurelles dans la peau âgée. Nous avons ouvert la voie par la protéine chaperonne d’une plateforme thérapeutique ou cosmétique pour permettre l’analyse simultanée des caractéristiques d’hydratation et de structure pour la biologie, le vieillissement cutané et les voies de pathologie. Cette technologie de pointe a amélioré la connaissance de l’hydratation protéique dans la peau photo vieillie. Les mécanismes de pathologies, de vieillissement, de fonctionnement cellulaire et les voies de signalisation obtenues par des moyens de ciblage avec les protéines chaperonnes moléculaires contenant le dipeptide imidazole (N-acetylcarnosine, carcinine, carnosine) dans des formulations brevetées sont également discutés dans cet article.
No References
No Citations
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Keywords: N-acetylcarnosine; carcinine; imidazole-containing peptidomimetics; l-carnosine; molecular chaperone proteins; nuclear magnetic resonance tool; patented pharmaceutical and cosmetic formulations; photoaging; skin diseases; transglycation and universal antioxidant activities; water binding and structuring characteristics of proteins; α-crystallin domains

Document Type: Research Article

Affiliations: 1: Department of Biophysics, Faculty of Biology, Lomonosov Moscow State University, Leninskye Gory 1, Building 12, GSP-2, Moscow 119992 2: Engelhardt Institute of Molecular Biology, Russian Academy of Sciences, 32 Vavilov street, Moscow 119991, Russia

Publication date: February 1, 2011

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