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A comparative study of convicilin storage protein gene sequences in species of the tribe Vicieae

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Abstract:

Convicilins, a set of seed storage proteins, differ from vicilins, a related group of seed storage proteins, mainly because of the presence of the N-terminal extension, an additional sequence of amino acids in the sequence corresponding to the first exon. Convicilins have been described only in species of the legume tribe Vicieae. One or two genes for convicilins have been identified in most species of this tribe. The genus Pisum is the main exception, since two genes have been identified in most of its species. Thirty-four new convicilin gene sequences from 29 different species (Lathyrus, Lens, Pisum, and Vicia spp.) have been analyzed here. Convicilin gene sequences are generally organized in 6 exons, but in some instances one of the internal introns (2nd or 4th) is lost. In these 29 species, the N-terminal extension is formed by a stretch of 99 to 196 amino acids particularly rich in polar and charged amino acids (on average, it contains 29.43% glutamic acid and 15.38% arginine residues). This N-terminal extension has the characteristics of an intrinsically unstructured region (IUR), one of the categories of protein “degenerate sequences”. A comparative analysis indicates that the N-terminal extension sequence has evolved faster than the surrounding sequence, which is common to all vicilins, and it evolved mainly through a series of duplications of short internal sequences and triplet expansions, the predominant one being GAA. This agrees with the evolution of IURs, which is faster than the evolution of surrounding sequences and is mainly due to replication slippage and unequal crossover recombination. Alternative maximum-likelihood trees of phylogenetic relationships among the 29 Vicieae species based on the convicilin exon sequences are presented and discussed.

Les convicilines, un type de protéine de réserve, diffèrent des vicilines, un groupe apparenté de protéines de réserve chez les plantes, principalement de par l’absence d’une séquence additionnelle d’acides aminés au sein du premier exon, lequel correspond à l’extension N-terminale. Les convicilines ont été décrites uniquement chez des espèces de la tribu des viciées au sein des légumineuses. Un ou deux gènes codant pour des convicilines ont été identifiées chez les espèces de cette tribu. Le genre Pisum constitue la principale exception puisque deux gènes ont été identifiés chez la majorité des espèces qui en font partie. Trente-quatre nouvelles séquences de convicilines provenant de 29 espèces différentes (appartenant aux genres Lathyrus, Lens, Pisum ou Vicia) ont été analysées. Les séquences géniques des convicilines sont généralement organisées en six exons, bien que dans certains cas un des introns internes (le 2ième ou le 4ième) ait été perdu. Chez ces espèces, l’extension N-terminale est constituée de 99 à 196 acides aminés particulièrement riches en acides aminés polaires ou chargés (elle contient en moyenne 29,43 % d’acide glutamique et 15,38 % d’arginine). Cette extension N-terminale affiche les propriétés d’une région intrinsèquement dépourvue de structure (IUR), l’une des catégories de « séquences dégénérées » chez les protéines. Une analyse comparative a indiqué que la séquence de l’extrémité N-terminale a évolué plus rapidement que les séquences voisines, phénomène répandu chez les vicilines, et cela serait dû principalement à une suite de duplications de courtes séquences internes ou de l’expansion de trinucléotides dont le plus commun est GAA. Cela est conforme à l’évolution des IUR, lesquelles sont connues comme évoluant plus rapidement que les séquences avoisinantes. Cela serait principalement dû à des glissements lors de la réplication ou à des événements de recombinaison inégale. Les auteurs présentent divers arbres de vraisemblance maximale alternatifs qui sont basés sur les séquences exoniques des convicilines et qui illustrent les relations phylogénétiques entre les 29 espèces de viciées.

Document Type: Research Article

Publication date: July 1, 2008

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