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Involvement of vertebrate hemoglobin in antioxidant protection: chicken blood as a model

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Redox balance can be described as the equilibrium between oxidative and reductive forces within the cell. These forces control several cellular events, including the modulation of redox-sensitive receptors and signaling pathways. In cells, glutathione is the major non-protein thiol and is considered the main redox buffer. The ratio between the oxidized (GSSG) and reduced (GSH) forms reflects the cellular redox balance. Reactive protein thiols, including vertebrate hemoglobin (Hb), have been proposed as effective antioxidants that can contribute to the redox balance. To further explore this possibility, chicken (Gallus gallus (L., 1758)) blood was used as a model system. The use of known oxidants (hydroperoxides, diamide, and a system generating reactive oxygen species) originated a pattern of glutathiolation in chicken erythrocytes that was fully reversed after removal of the oxidant, this being consistent with a physiological response. The glutathiolation sequence correlates to kinetic data on chicken Hb cysteine reactivity. The major chicken hemoglobin (Hb A) is responsible for most of the glutathiolated protein where the presence of externally positioned and fast-reacting cysteines is a contributing factor. The antioxidant potential of fast-reacting Hb cysteines is in line with the conservation of cysteine residues in Hb stereochemical positions in more than 95% of the available avian Hb sequences. This may represent an evolutionary trend for the antioxidant function of externally positioned and reactive cysteines in abundant proteins.

L’équilibre redox peut se décrire comme un équilibre entre les forces oxydantes et réductrices dans la cellule qui sont capables de contrôler plusieurs phénomènes cellulaires, en particulier la modulation des récepteurs sensibles au redox et des voies de signalisation. Dans les cellules, le glutathion est le thiol non protéinique dominant et il est considéré comme le principal tampon redox. Le rapport entre les formes oxydées (GSSG) et réduites (GSH) représente l’équilibre redox cellulaire. On croit que les thiols protéiniques réactifs, dont l’hémoglobine (Hb) des vertébrés, sont des antioxydants efficaces et sont capables de contribuer à l’équilibre redox. Afin d’explorer plus avant cette possibilité, nous avons utilisé le sang de poulet (Gallus gallus (L., 1758)) comme système modèle. L’utilisation d’oxydants connus (hydroperoxydes, diamide et un système générateur d’espèces d’oxygène réactif) produit un patron de glutathiolation dans les érythrocytes de poulet qui est complètement réversible une fois l’oxydant retiré, ce qui est compatible avec une réponse physiologique. La séquence de la glutathiolation est en corrélation avec des données cinétiques sur la réactivité de la cystéine de l’Hb de poulet. La principale hémoglobine (Hb A) du poulet est responsable de la majorité de la gluthatiolation des protéines et la présence de cystéines à réaction rapide en position externe est un facteur contributif. Le potentiel antioxydant des cystéines à réaction rapide de l’hémoglobine est en accord avec la conservation des résidus de cystéine dans les positions stéréochimiques de l’Hb dans plus de 95% des séquences d’Hb aviaire disponible. Cela peut représenter une tendance évolutive de la fonction antioxydante de cystéines à réaction rapide en position externe dans les protéines abondantes.

Document Type: Research Article

Publication date: 2007-03-01

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