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Myoglobin deficiency in the hearts of phylogenetically diverse temperate-zone fish species

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Previous studies relying upon spectrophotometric methods reported low levels of myoglobin, an intracellular oxygen-binding protein, in oxidative muscles of some sluggish benthic fishes distributed throughout the North Atlantic Ocean. Using immunochemical techniques we show that myoglobin is not expressed in the heart ventricles of Cyclop terus lumpus (Cyclopteridae), Anarhichas lupus (Anarhichadidae), Macrozoarces americanus (Zoarcidae), and Lophius americanus (Lophiidae). Hemitripterus americanus (Hemitripteridae) expresses myoglobin at 2.3 ± 0.2 mg·g wet mass–1 (mean ± SD). Myoglobin was not detected in oxidative skeletal muscle (pectoral adductor profundus) in either the white-hearted fishes examined or red-hearted H. americanus. Supporting these results, myoglobin messenger RNA was not detected in cardiac muscles of white-hearted fishes by means of either direct Northern blot analysis or by the reverse transcriptase – polymerase chain reaction followed by amplification of cDNA product. The partial cDNA sequence of H. americanus myoglobin was determined and shows 86.9% identity with a known teleost myoglobin cDNA from Chionodraco rastrospinosus. The 3' untranslated region of H. americanus is 255 nucleotides longer than the 3' untranslated region of C. rastrospinosus. Comparisons of the deduced amino acid sequence of H. americanus with those of other teleosts show 66.2% sequence identity with Cyprinus carpio, 74.6% with Scomber japonicus, and 80.3% with Thunnus albacares and C. rastrospinosus.

Des travaux antérieurs basés sur des méthodes spectrophotométriques indiquent l'existence de faibles concentrations de myoglobine, une protéine intracellulaire capable de liaison avec l'oxygène, dans les muscles oxydatifs de quelques poissons benthiques léthargiques de la grande région de l'Atlantique Nord. Des techniques immunochimiques nous ont permis de démontrer que la protéine myoglobine ne s'exprime pas dans les ventricules cardiaques de Cyclopterus lumpus (Cyclopteridae), Anarhichas lupus (Anarhichadidae), Macrozoarces americanus (Zoarcidae) et Lophius americanus (Lophiidae). Chez Hemitripterus americanus (Hemitripteridae), la protéine s'exprime à une concentration de 2,3 ± 0,2 mg de myoglobine·g de masse fraîche–1 (moyenne ± écart type). La myoglobine n'a pas été détectée dans le tissu musculaire squelettique oxydatif (le pectoral adductor profundus) ni chez les H. americanus à coeur blanc, ni chez ceux à coeur rouge. Ces résultats sont confirmés par le fait que l'ARN messager de la myoglobine n'a pas été décelé dans le muscle cardiaque des poissons à coeur blanc, ni par analyse directe par transfert northern, ni par transcription inverse et amplification en chaîne par polymérase suivies de l'amplification de l'ADNc produit. Un séquençage partiel de l'ADNc de la myoglobine de H. americanus a été réalisé et la séquence correspond à 86,9 % de celle déjà connue de l'ADNc de la myoglobine du téléostéen Chionodraco rastrospinosus. La région non traduite en 3' de H. americanus est plus longue de 255 nucléotides que celle de C. rastrospinosus. La comparaison entre la séquence des acides aminés obtenue chez H. americanus et celle d'autres téléostéens montre une correspondance de 66,2 % avec la séquence trouvée chez Cyprinus carpio, de 74,6 % avec celle de Scomber japonicus et de 80,3 % avec celles de Thunnus albacares et de C. rastrospinosus.[Traduit par la Rédaction]

Document Type: Research Article

Publication date: 2002-05-01

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