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Cold-active extracellular alkaline protease from an alkaliphilic Stenotrophomonas maltophilia: production of enzyme and its industrial applications

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A novel psychro-tolerant bacterium Stenotrophomonas maltophilia (MTCC 7528) with an ability to produce extracellular, cold-active, alkaline, and detergent-stable protease was isolated from soil samples obtained from Gangotri glacier, Western Himalaya, India. The culture conditions for higher protease production were optimized with respect to incubation time, agitation, substrate, pH, and temperature. Maximum protease production of 56.2 U·mL-1 was achieved in the medium at 20 °C and pH 9.0 after 120 h incubation. The protease was partially purified by ion-exchange chromatography and approximately 55-fold purification was achieved. The purified enzyme was a 75 kDa protease with maximum activity and stability at pH 10 and 20 °C. The activity of enzyme is stimulated by Mn2+ and inhibited completely by metalloprotease inhibitors, indicating that it is a metalloprotease. The protease showed excellent stability and compatibility with commercial detergents and exhibited high efficiency for the removal of different types of protein-containing stains at low temperature. The wash performance analysis of blood and grass stains on cotton fabric showed an increase in reflectance by 26% and 23%, respectively, after treatment with enzyme in comparison to detergent only. These results indicate that it may be a potential component to use as a detergent additive for cold washing and in environmental bioremediation in cold regions.

Une nouvelle bactérie psychrotrophe, Stenotrophomonas maltophilia (MTCC 7528), qui produit une protéase extracellulaire active au froid, alcaline et stable dans le détergent, a été isolée d’échantillons de sols du glacier Gangotri, Himalaya de l’Ouest, Inde. Les conditions de culture permettant une production accrue de protéase ont été optimisées relativement au temps d’incubation, à l’agitation, au substrat, au pH et à la température. La production maximale de protéase de 56,2 U·mL-1 a été obtenue dans le milieu à 20 °C à pH 9.0 et après 120 h d’incubation. La protéase a été partiellement purifiée par chromatographie d’échange d’ions et une purification d’environ 55 fois a été obtenue. L’enzyme purifiée consistait en une protéase de 75 kDa possédant une activité et une stabilité maximales à pH 10 et à 20 °C. L’activité de l’enzyme est stimulée par le Mn2+ et est complètement inhibée par les inhibiteurs de métalloprotéases, indiquant qu’elle est une métalloprotéase. La protéase faisait preuve d’une excellente stabilité, elle était compatible avec les détergents commerciaux et montrait une haute efficacité pour enlever différents types de taches contenant des protéines à faible température. Les analyses de performance de lavage de taches de sang et d’herbe sur du coton ont montré une augmentation du facteur de réflexion de 26 % et 23 % respectivement après un traitement à l’enzyme, comparativement au détergent seul. L’on peut conclure que cette enzyme pourrait servir d’additif aux détergents pour le lavage à l’eau froide et pourrait servir à la bioremédiation dans les régions froides.

Document Type: Research Article

Publication date: November 1, 2009

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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