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Contribution of cysteine residue to the properties of Listeria monocytogenes listeriolysin O

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Listeriolysin (LLO) is the key virulence factor critical for Listeria monocytogenes pathogenesis. Listerial cytolysin belongs to the family of cholesterol-dependent cytolysins (CDCs), a group of pore-forming toxins produced by related gram-positive bacteria. Most CDCs contain a cysteine residue in the conserved undecapeptide - a sequence that is highly preserved among this group of proteins. Substitutions of cysteine do not always lead to loss of hemolytic activity, questioning the purpose of such strong conservation of this amino acid in the sequence of CDC. The properties of 3 L. monocytogenes strains, a wild type and 2 mutants expressing modified LLO within the cysteine residue, were analyzed in this work. The first of these mutants producing a toxin with cysteine to alanine substitution showed similar features to the wild type except that a thiol-reducing agent was not necessary for hemolytic activity. Another strain secreting LLO containing serine instead of cysteine exhibited strikingly different properties than the wild type. Modified toxin is independent of the reducing reagents, less stable, and shows accelerated kinetics of cytolysis in comparison with the unchanged protein. However, both mutant strains are less invasive in the cell culture model showing the important role of cysteine in L. monocytogenes virulence.

La listériolysine (LLO) est un facteur de virulence clé, critique à la pathogenèse de Listeria monocytogenes. La cytolysine de Listeria appartient à la famille des cytolysines dépendantes du cholestérol (CDC), un groupe de toxines formant des pores, produites par des bactéries apparentées positives à gram. La plupart des CDC contiennent un résidu cystéine dans un undécipeptide conservé, une séquence hautement préservée parmi ce groupe de protéines. Les substitutions de la cystéine ne mènent pas toujours à la perte de l’activité hémolytique, ce qui soulève la question du rôle d’un tel degré de conservation de cet acide aminé dans la séquence des CDC. Les propriétés de 3 souches de L. monocytogenes, une souche sauvage et 2 mutants qui expriment une LLO modifiée au niveau du résidu cystéine, ont été analysées dans ce travail. Le premier mutant produisant une toxine comportant une substitution cystéine à alanine montrait des caractéristiques similaires à celles de la souche sauvage, à l’exception du fait que la présence d’un agent réducteur de thiols n’était pas nécessaire à son activité hémolytique. L’autre souche qui secrétait une LLO comportant une sérine à la place d’une cystéine montrait des propriétés remarquablement différentes de celles de la souche sauvage. La toxine modifiée était indépendante des agents réducteurs, était moins stable et montrait une cinétique de cytolyse accélérée comparativement à la protéine intacte. Cependant, les deux souches mutantes étaient moins invasives en culture cellulaire, démontrant un rôle important de la cystéine dans la virulence de L. monocytogenes.

Document Type: Research Article

Publication date: October 1, 2009

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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