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Identification of secreted and surface proteins from Enterococcus faecalis

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Abstract:

Secreted and surface proteins of bacteria are key molecules that interface the cell with the environment. Some of them, corresponding to virulence factors, have already been described for Enterococcus faecalis, the predominant species involved in enterococcal nosocomial infections. In a global proteomic approach, the identification of the most abundant secreted and surface-associated proteins of E. faecalis JH2-2 strain was carried out. These proteins were separated by gel electrophoresis or directly subjected to in vivo trypsinolysis and then analyzed by liquid chromatography - electrospray ion trap tandem mass spectrometry. Putative functions were assigned by homology to the translated genomic database of E. faecalis. A total of 44 proteins were identified, eight secreted proteins from the supernatant culture and 38 cell surface proteins from two-dimensional gel electrophoresis and in vivo trypsinolysis among which two are common to the two groups. Their sequences analysis revealed that 35 of the 44 proteins harbour characteristic features (signal peptide or transmembrane domains) consistent with an extracellular localization. This study may be considered as an important step to encourage proteomic-based investigations of E. faecalis cell surface associated proteins that could lead to the discovery of virulence factors and to the development of new therapeutic tools.

Les protéines sécrétées et de surface des bactéries sont des molécules clé qui interagissent avec l’environnement. Certaines d’entre-elles, correspondant à des facteurs de virulence, sont déjà décrites chez Enterococcus faecalis, espèce prédominante des infections nosocomiales à entérocoques. L’utilisation d’une approche protéomique globale a permis d’identifier les protéines majoritaires sécrétées ou associées à la surface cellulaire d’E. faecalis JH2-2. Celles-ci, séparées par gel d’électrophorèse ou soumises à une trypsinolyse in vivo ont été analysées par chromatographie liquide couplée à la spectrométrie de masse. Des fonctions potentielles leur ont été assignées par comparaison aux produits de la banque génomique d’E. faecalis. Au total 44 protéines ont été identifiées, huit à partir du surnageant de culture (protéines sécrétées) et 38 à partir de l’électrophorèse bidimensionnelle et de la trypsinolyse in vivo (protéines de surface) dont deux sont communes aux deux groupes. L’analyse de leurs séquences révèle que 35 des 44 protéines portent des caractéristiques plaidant en faveur de leur localisation extracellulaire. Cette étude peut être considérée comme une étape importante encourageant les recherches sur les protéines de surface d’E. faecalis basées sur la protéomique qui pourraient mener à la découverte de facteurs de virulence et au développement de nouveaux outils thérapeutiques.

Document Type: Research Article

Publication date: August 1, 2009

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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nrc/cjm/2009/00000055/00000008/art00006
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