Skip to main content

Streptococci and lactococci synthesize large amounts of HPr(Ser-P)(His~P)

Buy Article:

$50.00 plus tax (Refund Policy)

Abstract:

HPr is a protein of the phosphoenolpyruvate:sugar phosphotransferase transport system (PTS). In gram-positive bacteria, HPr can be phosphorylated on Ser-46 by the kinase/phosphorylase HprK/P and on His-15 by phospho-enzyme I (EI~P) of the PTS. In vitro studies with purified HPrs from Bacillus subtilis, Enterococcus faecalis, and Streptococcus salivarius have indicated that the phosphorylation of one residue impedes the phosphorylation of the other. However, a recent study showed that while the rate of Streptococcus salivarius HPr phosphorylation by EI~P is reduced at acidic pH, the phosphorylation of HPr(Ser-P) by EI~P, generating HPr(Ser-P)(His~P), is stimulated. This suggests that HPr(Ser-P)(His~P) synthesis may occur in acidogenic bacteria unable to maintain their intracellular pH near neutrality. Consistent with this hypothesis, significant amounts of HPr(Ser-P)(His~P) have been detected in some streptococci. The present study was aimed at determining whether the capacity to synthesize HPr(Ser-P)(His~P) is common to streptococcal species, as well as to lactococci, which are also unable to maintain their intracellular pH near neutrality in response to a decrease in extracellular pH. Our results indicated that unlike Staphylococcus aureus, B. subtilis, and E. faecalis, all the streptococcal and lactococcal species tested were able to synthesize large amounts of HPr(Ser-P)(His~P) during growth. We also showed that Streptococcus salivarius IIABLMan, a protein involved in sugar transport by the PTS, could be efficiently phosphorylated by HPr(Ser-P)(His~P).

La protéine HPr appartient au système de transport phosphoénolpyruvate : phosphotransférase des sucres (PTS). Chez les bactéries à gram positives, la HPr peut être phosphorylée sur la sérine 46 par la kinase/phosphorylase HprK/P et sur l’histidine 15 par la phosphoenzyme I (EI~P) du PTS. Des études in vitro réalisées sur la HPr purifiée de Bacillus subtilis, Enterococcus faecalis et Streptococcus salivarus ont indiqué que la phosphorylation d’un résidu empêche la phosphorylation de l’autre. Cependant, une étude récente a démontré que alors que le taux de phosphorylation de la HPr de S. salivarus par la EI~P est réduit à pH acide, la phosphorylation de la HPr(Ser-P) par la EI~P, générant la HPr(Ser-P)(His~P), est stimulée. Ceci suggère que la synthèse de HPr(Ser-P)(His~P) puisse se produire chez les bactéries acidogènes incapables de maintenir leur pH intracellulaire près de la neutralité. En appui à cette hypothèse, des quantités significatives de HPr(Ser-P)(His~P) ont été détectées chez quelques streptocoques. La présente étude avait pour but de déterminer si la capacité de synthétiser la HPr(Ser-P)(His~P) était commune aux streptocoques et lactocoques, qui sont aussi incapables de maintenir leur pH intracellulaire près de la neutralité en réponse à une diminution du pH extracellulaire. Nos résultats indiquent que, contrairement à Staphylococcus aureus, B. subtilis et E. faecalis, toutes les espèces de streptocoques et de lactocoques testées pouvaient synthétiser de grandes quantités de HPr(Ser-P)(His~P) durant leur croissance. Nous avons aussi démontré que la protéine IIABLMan de S. salivarus, une protéine impliquée dans le transport des sucres par le PTS, pouvait être efficacement phosphorylée par la HPr(Ser-P)(His~P).

Document Type: Research Article

Publication date: 2008-11-01

More about this publication?
  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
  • Information for Authors
  • Submit a Paper
  • Subscribe to this Title
  • Terms & Conditions
  • Sample Issue
  • Reprints & Permissions
  • Ingenta Connect is not responsible for the content or availability of external websites
  • Access Key
  • Free content
  • Partial Free content
  • New content
  • Open access content
  • Partial Open access content
  • Subscribed content
  • Partial Subscribed content
  • Free trial content
Cookie Policy
X
Cookie Policy
Ingenta Connect website makes use of cookies so as to keep track of data that you have filled in. I am Happy with this Find out more