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Properties of a non collagen-degrading Bacillus subtilis keratinase

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Abstract:

Bacillus subtilis S14 produces a keratinase (KerS14) with non collagen-degrading activity. Indeed, this is the first keratinase described so far that does not have any detectable effect on collagen, which is a crucial property for an enzyme intended to be used in skin dehairing. Because of its importance as an industrial tanning enzyme, we report the biochemical characterization of KerS14. This protein exhibited an apparent molecular mass of 27kDa, a pI of 6.5, and an optimum pH in the range of 8.0–9.0. The enzyme’s activity was stimulated by Mn2+ (7.7-fold), Ca2+ (6.1-fold), Mg2+ (4.9-fold), and Co2+ (4.0-fold) but was inhibited by Cu2+ and Zn2+. Using p-nitroanilide and methylcoumarine derivatized peptides, we observed that KerS14 prefered Arg at subsite P1, small amino acid residues at subsite P2, and Gln or Glu at subsite P3. KerS14 presented higher keratin degradation specificity than other commercial proteases. Its high keratinolytic activity and the absence of virtually any activity against collagen remark the biotechnological potential of this enzyme to be used at larger scales in tannery dehairing processes.

La souche S14 de Bacillus subtilis produit une kératinase possédant une activité de dégradation non-collagénolytique (appelée KerS14). En effet, cette enzyme a été la première kératinase décrite jusqu’ici dépourvue d’activité détectable envers le collagène, une propriété essentielle pour une enzyme que l’on prévoit utiliser dans l’épilage des peaux. À cause de son importance, la caractérisation biochimique de la KerS14 est maintenant décrite. Cette protéine présente une masse moléculaire apparente de 27 kDa, un pI de 6,5 et un pH optimal s’échelonnant de 8,0–9,0. L’activité de l’enzyme est stimulée par le Mn2+ (7,7fois), le Ca2+ (6,1fois), le Mg2+ (4,9fois) et le Co2+ (4,0fois), alors que le Cu2+ et le Zn2+ exercent un effet inhibiteur. À l’aide de peptides dérivatisés avec la p-nitroanilide et le méthylcoumarin, il a été possible d’observer que l’enzyme préfère l’Arg au sous-site P1, de petits acides aminés au sous-site P2 et la Gln ou la Glu au site P3. La KerS14 fait preuve d’une spécificité de dégradation envers la kératine plus élevée comparativement aux autres protéases commerciales. Ces caractéristiques exceptionnelles que sont une haute activité kératinolytique et la quasi-absence d’activité envers le collagène confèrent à cette enzyme un haut potentiel biotechnologique dans la perspective de son utilisation à grande échelle pour l’épilage des peaux en tannerie.

Document Type: Research Article

Publication date: 2008-03-03

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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