Fibronectin enhances Campylobacter fetus interaction with extracellular matrix components and INT 407 cells

Authors: Friel, T.; Woodman, R. L.; Graham, L. L.

Source: Canadian Journal of Microbiology, Volume 54, Number 1, January 2008 , pp. 37-47(11)

Publisher: NRC Research Press

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Abstract:

Campylobacter fetus is a recognized pathogen of cattle and sheep that can also infect humans. No adhesins specific for C. fetus have to date been identified; however, bacterial attachment is essential to establish an infecting population. Scanning electron microscopy revealed C. fetus attachment to the serosal surface of human colonic biopsy explants, a location consistent with the presence of the extracellular matrix (ECM). To determine whether the ECM mediated C. fetus adherence, 7 C. fetus strains were assessed in a solid-phase binding assay for their ability to bind to immobilized ECM components. Of the ECM components assayed, adherence to fibronectin was noted for all strains. Attachment to ECM components was neither correlated with S-layer expression nor with cell-surface hydrophobicity. Ligand immunoblots, however, identified the S-layer protein as a major site of fibronectin binding, and modified ECM binding assays revealed that soluble fibronectin significantly enhanced the attachment of S-layer-expressing C. fetus strains to other ECM components. Soluble fibronectin also increased C. fetus adherence to INT 407 cells. This adherence was inhibited when INT 407 cells were incubated with synthetic peptides containing an RGD sequence, indicating that integrin receptors were involved in fibronectin-mediated attachment. Together, this data suggests that C. fetus can bind to immobilized fibronectin and use soluble fibronectin to enhance attachment to other ECM components and intestinal epithelial cells. In vivo, fibronectin would promote bacterial adherence, thereby, contributing to the initial interaction of C. fetus with mucosal and submucosal surfaces.

Campylobacter fetus est un pathogène connu de la vache et du mouton qui peut aussi infecter les humains. Aucune adhésine spécifique à C. fetus n’a été identifiée à ce jour; cependant l’adhérence de la bactérie est essentielle à l’établissement d’une population infectante. La microscopie électronique à balayage a révélé que C. fetus peut s’attacher à la surface séreuse d’explants de biopsies du colon humain, une localisation cohérente avec la présence de matrice extracellulaire (MEC). Afin de déterminer si la MEC intervient dans l’adhérence de C. fetus, nous avons testé la capacité d’adhérence de 7 souches de C. fetus à des constituantes immobilisées de MEC dans un essai de liaison en phase solide. Des sept composantes de la matrice extracellulaire testées, l’on a noté que toutes les souches adhéraient à la fibronectine. L’attachement aux composantes de la MEC n’était pas corrélé avec l’expression de la couche S, ni avec l’hydrophobicité de la surface cellulaire. Des immunobuvardages de ligands ont cependant révélé que la protéine de la couche S était un site majeur de liaison de la fibronectine et des essais modifiés de liaison de la MEC ont révélé que la fibronectine soluble augmentait significativement l’attachement de souches de C. fetus exprimant la couche S à d’autres composantes de la MEC. La fibronectine soluble augmentait aussi l’adhérence de C. fetus aux cellules INT 407. Cette adhérence était inhibée par une préincubation des cellules INT 407 avec des peptides synthétiques comportant la séquence RGD, indiquant que les intégrines étaient impliquées dans l’attachement dépendant de la fibronectine. En somme, ces résultats suggèrent que C. fetus peut se lier à la fibronectine immobilisée et qu’elle utilise la fibronectine soluble pour augmenter son attachement à d’autres composantes de la MEC et aux cellules épithéliales intestinales. In vivo, la fibronectine pourrait promouvoir l’adhérence bactérienne, contribuant alors à l’interaction initiale de C. fetus avec les surfaces muqueuses et sous-muqueuses.

Document Type: Research Article

Publication date: January 1, 2008

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