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Menaquinone reduction by an HMT2-like sulfide dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus

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The gene-encoding HMT2-like sulfide dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus JCM2501 was amplified and expressed in Escherichia coli and the enzymatic features were examined. The enzyme was detected mainly in the membrane fraction. It catalyzed the sulfide-dependent menaquinone (MK) reduction showing special enzymatic features distinct from other sulfide–quinone oxidoreductases (SQRs) from autotrophic bacteria. The purified protein from E. coli brought about the sulfide-dependent 2,3-dimethyl-1,4-naphthoquinone (DMN) reduction in vitro. The reduction was accelerated in the presence of either cyanide or 2-mercaptoethanol and phospholipids. The high reduction was followed by a change in Km values for sulfide and DMN. The purified enzyme utilized MK as an electron acceptor in the membrane fraction from E. coli. Under anaerobic conditions, sulfide was oxidized with reduction of fumarate or nitrate via the MK pool. The dehydrogenase was different from SQR in autotrophic bacteria in terms of the low affinity for sulfide and the activity enhancement in the presence of cyanide or 2-mercaptoethanol. The sulfide oxidation via MK in the cellular membrane of Gram-positive bacteria was certified.

Le gène codant la sulfure déshydrogénase de type HMT2 de Bacillus stearothermophilus JCM2501 a été amplifié et exprimé chez Escherichia coli, et les caractéristiques de l’enzyme ont été examinées. L’enzyme a été particulièrement détectée dans la fraction membranaire. Elle catalysait la réduction dépendante du sulfure de la ménaquinone (MK) en révélant des caractéristiques enzymatiques spéciales, distinctes des autres sulfure-quinone-oxydoréductases (SQR) de bactéries autotrophes. La protéine purifiée de E.coli réduisait la 2,3-diméthyl-1,4-naphthoquinone (DMN) in vitro de façon dépendante du sulfure. La réduction était accélérée en présence de cyanure ou de 2-mercaptoéthanol et de phospholipides. Le haut taux de réduction était accompagné d’un changement dans les valeurs de Km pour le sulfure et le DMN. L’enzyme purifiée utilisait la MK comme accepteur d’électrons dans la fraction membranaire de E. coli. Sous conditions anaérobies, le sulfure était oxydé parallèlement à la réduction de fumarate ou de nitrate via le pool de MK. La déshydrogénase était différente des SQR des bactéries autotrophes en termes de faible affité pour le sulfure et d’augmentation de l’activité en présence de cyanure ou de 2-mercaptoéthanol. L’oxydation de sulfure via la MK dans la membrane cellulaire de bactéries Gram-positives a été confirmée.

Document Type: Research Article

Publication date: September 1, 2007

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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