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Cold-stress-altered phosphorylation of EF-Tu in the cyanobacterium Anabaena sp. strain PCC 7120

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Growth of prokaryotes at reduced temperature results in the formation of a cold-adapted ribosome through association with de novo synthesized polypeptides. In vitro and in vivo phosphorylation studies combined with affinity purification and mass spectrometry identified that the phosphorylation status of translation elongation factor EF-Tu was altered in response to cold stress in the photosynthetic, Gram-negative cyanobacterium Anabaena sp. strain PCC 7120. In response to a temperature downshift from 30 to 20°C, EF-Tu was rapidly and transiently hyperphosphorylated during the acclimation phase followed by a reduction in phosphorylation below background levels in response to prolonged exposure. EF-Tu was identified as a phosphothreonine protein. Unexpectedly, ribosomal protein S2 was also observed to be a phosphoprotein continuously phosphorylated during cold stress. The phosphorylation status of EF-Tu has previously been associated with translational regulation in other systems, with a reduction in translation elongation occurring in response to phosphorylation. These results provide evidence for a novel mechanism by which translation is initially downregulated in response to cold stress in Anabaena.

La croissance des procaryotes à basse température provoque la formation de ribosomes adaptés au froid par l’intermédiaire d’une association avec les polypeptides synthétisés de novo. Des études de phosphorylation réalisées in vitro et in vivo, combinées avec un protocole de purification par affinité et de la spectroscopie de masse, ont permis de déterminer que l’état de phosphorylation du facteur d’élongation de la traduction EF-Tu est modifié en réaction au froid chez la souche PCC 7120 de cyanobactérie photosynthétique Gram-négative Anabaena sp. En réponse à une diminution de la température de 30 à 20 °C, EF-Tu est rapidement et transitoirement hyperphosphorylé durant la phase d’acclimatation, suivi par une réduction de la phosphorylation sous les niveaux de base lors d’une exposition prolongée. EF-Tu a été identifiée comme protéine à phosphothréonine. De façon inattendue, la protéine ribosomale S2 est une phosphoprotéine phosphorylée de façon continue durant le stress au froid. L’état de phosphorylation de EF-Tu est associé à la régulation de la traduction dans d’autres systèmes, une réduction de l’élongation de la traduction survenant en réponse à la phosphorylation. Ces résultats donnent la preuve de l’existence d’un nouveau mécanisme par lequel la traduction est initialement diminuée en réponse au froid chez Anabaena.

Document Type: Research Article

Publication date: May 1, 2007

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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