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Comparison of S-layer secretion genes in freshwater caulobacters

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Our freshwater caulobacter collection contains about 40 strains that are morphologically similar to Caulobacter crescentus. All elaborate a crystalline protein surface (S) layer made up of protein monomers 100–193 kDa in size. We conducted a comparative study of S-layer secretion in 6 strains representing 3 size groups of S-layer proteins: small (100–108 kDa), medium (122–151 kDa), and large (181–193 kDa). All contained genes predicted to encode ATP-binding cassette transporters and membrane fusion proteins highly similar to those of C. crescentus, indicating that the S-layer proteins were all secreted by a type I system. The S-layer proteins' C-termini showed unexpectedly low sequence similarity but contained conserved residues and predicted secondary structure features typical of type I secretion signals. Cross-expression studies showed that the 6 strains recognized secretion signals from C. crescentus and Pseudomonas aeruginosa and similarly that C. crescentus was able to secrete the S-layer protein C-terminus of 1 strain examined. Inactivation of the ATP-binding cassette transporter abolished S-layer protein secretion, indicating that the type I transporter is necessary for S-layer protein secretion. Finally, while all of the S-layer proteins of this subset of strains were secreted by type I mechanisms, there were significant differences in genome positions of the transporter genes that correlated with S-layer protein size.Key words: freshwater caulobacter, S-layer, type I secretion system, ABC transporter.

Notre collection de bactéries d'eau douce du genre Caulobacter (CED) renferme environ 40 souches qui présentent une morphologie semblable à Caulobacter crescentus. Toutes forment une couche de surface (couche-S) faite de monomères de protéines cristallines de 100–193 kDa. Nous avons effectué une étude comparative des sécrétions de couche-S chez six souches représentant trois groupes de tailles de protéines de la couche-S : petites (100–108 kDa), moyennes (122–151 kDa) et grosses (181–193 kDa). Toutes les souches contenaient des gènes prédits de transporteurs à cassettes se liant à l'ATP (ABC) et des protéines de fusion membranaires (PFM) démontrant une similitude élevée à celles de C. crescentus, ce qui indique que les protéines de la couche-S sont toutes sécrétées par un système de type I. Étonnamment, les portions C-terminales des protéines de la couche-S ont démontré une similitude de séquence réduite mais contenaient des résidus conservés et une structure secondaire prédite typique des signaux de sécrétion de type I. Des études d'expression en croisé ont démontré que ces souches reconnaissaient les signaux de sécrétion de C. crescentus et P. aeruginosa, et ont également montré que C. crescentus était capable de sécréter la partie C-terminale d'une protéine de la couche-S d'une souche examinée. L'inactivation du transporteur ABC a éliminé la sécrétion de protéines de la couche-S, ce qui indique que le transporteur de type I est nécessaire à la sécrétion des protéines de la couche-S. Finalement, bien que toutes les protéines de la couche-S de cette sélection de souches ont été sécrétées par des mécanismes de type I, nous avons noté des différences significatives dans les positions des gènes du transporteur dans le génome, qui étaient corrélées avec la taille des protéines de la couche-S.Mots clés : bactéries du genre Caulobacter d'eau douce, couche-S, système de sécrétion de type I, transporteur ABC.[Traduit par la Rédaction]

Document Type: Research Article

Publication date: September 1, 2004

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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