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Characterization of group B streptococcal glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: surface localization, enzymatic activity, and protein–protein interactions

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During characterization of the surface antigens of serotype III group B streptococci (GBS), a protein with an apparent Mr ~ 173 500 migrating on a SDS – polyacrylamide gel was found to have an N-terminal amino acid sequence identical to that of the plasmin receptor (Plr) of group A streptococci, a surface-localized glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH). This work begins to characterize GBS GAPDH and to assess its functional activity on the cell surface. The 1.0-kb gapC gene of GBS was amplified by PCR. plr and gapC demonstrated 87% homology. An anti-Plr monoclonal antibody reacted with GBS whole cells, suggesting GBS GAPDH is surface localized. Multiple serotypes of GBS demonstrated functional GAPDH on their surfaces. The anti-Plr monoclonal antibody recognized GBS protein bands of approximately 41 and 173.5 kDa, by Western blot. Presumably, these represent monomeric and tetrameric forms of the GAPDH molecule. GBS GAPDH was demonstrated by Western blot analysis to interact with lys- and glu-plasminogens. Fluid-phase GBS GAPDH interacted, by means of ELISA, with immobilized lys-plasminogen, glu-plasminogen, actin, and fibrinogen. Enzymatically active GAPDH, capable of binding cytoskeletal and extracellular matrix proteins, is expressed on the surface of GBS.Key words: group B streptococci, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.

La caractérisation des antigènes de surface des streptocoques du groupe B sérotype III (SGB) a révélé l'existence d'une protéine migrant à une Mr ~ 173 500 sur un gel de SDS – polyacrylamide dont la séquence N-terminale en acides aminés était identique à celle du récepteur de la plasmine (Plr) des streptocoques du groupe A (SGA), une glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) localisée en surface. Cette étude amorce la caractérisation de la GAPDH de SGB et l'évaluation de son activité fonctionnelle sur la surface cellulaire. Le gène gapC de 1,0 kb de SBG a été amplifié par PCR. plr et gapC démontraient un homologie de 87 %. Un anticorps monoclonal anti-Plr a réagit avec des cellules SBG entière, ce qui indique que la GAPDH des SGB est située à leurs surfaces. De la GAPDH fonctionnelle fut détectée à la surface d'une série de sérotypes de SGB. L'anticorps anti-Plr a reconnu des bandes de protéines de SGB d'environ 41 et 173,5 kDa par immunobuvardage de type Western. Ces bandes pourraient représenter les formes monomériques et tétramériques de la molécule de GAPDH. Une analyse par immunobuvardage de type Western a démontré que la GAPDH de SGB interagissait avec le plasminogène lys et glu. La GAPDH de SGB en phase liquide a interagi avec du plasminogène lys et glu immobilisés, tel que constaté par test ELISA, de même qu'avec de l'actine et du fibrinogène immobilisés. Une GAPDH enzymatiquement active, capable de se lie à des protéines du cytosquelette et de la matrice extracellulaire, est exprimée à la surface des SGB.Mots clés : streptocoques du groupe B, glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase.[Traduit par la Rédaction]

Document Type: Research Article

Publication date: May 1, 2003

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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