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A role of xylanase, α-L-arabinofuranosidase, and xylosidase in xylan degradation

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Renewable natural resources such as xylans are abundant in many agricultural wastes. Penicillium sp. AHT-1 is a strong producer of xylanolytic enzymes. The sequential activities of its xylanase, α-L-arabinofuranosidase, and -xylosidase on model hemicellulose oat–spelt xylan was investigated. Optimum production of the enzymes was found in culture containing oat–spelt xylan at 30°C and initial pH 7.0 after 6 days. The enzymes were partially purified by ammonium sulphate fractionation and anion-exchange chromatography on DEAE-Toyopearl 650 S. The apparent molecular mass was 21 kDa, and the protein displayed an "endo" mode of action. The xylanase exhibited glycotransferase activity. It synthesized higher oligosaccharides from the initial substrates, and xylotriose was the shortest unit of substrate transglycosylated. Xylanolytic enzymes (enzyme mixture) produced by this Penicillium sp. interacted cooperatively and sequentially in the hydrolysis of oat–spelt xylan in the following order: α-L-arabinofuranosidase xylanase -xylosidase. All three enzymes exhibited optimal activity under the same conditions (temperature, pH, cultivation), indicating that they alone are sufficient to completely depolymerize the test xylan. Results indicate that the xylanolytic enzyme mixture of Penicillium sp. AHT-1 could be useful for bioconversion of xylan-rich plant wastes to value-added products.Key words: xylanase, enzyme purification, enzymatic hydrolysis, Penicillium sp. AHT-1.

Des ressources naturelles récupérables comme les xylanes sont abondantes dans plusieurs résidus et déchets agricoles. Le Penicillium sp. AHT-1 est un fort producteur d'enzymes xylanolytiques. Nous avons étudié la séquence d'activité de sa xylanase, de l'α-L-arabinofuranosidase et de sa -xylosidase sur le xylane de l'hémicellulose caractéristique de l'épeautre d'avoine. La production de ces enzymes a été jugée optimale après 6 jours dans un milieu de culture contenant du xylane d'épeautre d'avoine à 30 °C et à un pH de départ de 7,0. Les enzymes ont été partiellement purifiées par précipitation fractionnée au sulfate d'ammonium et par chromatographie échangeuse d'anions sur DEAE-Toyopearl 650 S. Le poids moléculaire apparent était de 21 kDa et la protéine avait un mode d'action de type « endo ». La xylanase démontrait une activité glycotransférase. À partir des substrats de départ, cette enzyme synthétisait des oligosaccharides plus longs et l'unité la plus courte du substrat transglycosylé était le xylotriose. Les enzymes xylanolytiques (mélange d'enzymes) produites par ce Penicillium sp. agissaient de façon complémentaire et la séquence d'hydrolyse du xylane de l'épeautre d'avoine se déroulait comme suit : α-L-arabinofuranosidase xylanase -xylosidase. Chacune de ces trois enzymes a présenté une activité optimale dans les mêmes conditions (température, pH, culture), ce qui signifie qu'elles sont autosuffisantes pour dépolymériser complètement le xylane testé. Nos résultats suggèrent qu'un mélange des enzymes xylanolytiques du Penicillium sp. AHT-1 pourrait servir dans la bioconversion des déchets végétaux riches en xylanes, ce qui représente une valeur ajoutée.Mots clés : xylanase, purification enzymatique, hydrolyse enzymatique, Penicillium sp. AHT1.[Traduit par la Rédaction]

Document Type: Research Article

Publication date: 2003-01-01

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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