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Control of pyrimidine formation in Pseudomonas putida ATCC 17536

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The regulation of de novo pyrimidine biosynthesis in Pseudomonas putida ATCC 17536 by pyrimidines was explored. The pathway enzyme activities were higher in glucose-grown cells than in succinate-grown cells, indicating catabolite repression by succinate. In P. putida cells grown on succinate as a carbon source, only aspartate transcarbamoylase activity was greatly diminished by uracil supplementation. When glucose was the carbon source, orotic acid supplementation significantly decreased orotate phosphoribosyltransferase and orotidine 5'-monophosphate (OMP) decarboxylase activities. Uracil auxotrophs, deficient for dihydroorotase activity or with reduced phosphoribosyltransferase activity, were isolated. After pyrimidine limitation of both auxotrophs, the greatest derepression of enzyme activity was observed for OMP decarboxylase independent of carbon source. Orotic acid induced both phosphoribosyltransferase and decarboxylase activities in glucose-grown cells of the dihydroorotase-deficient strain. Regulation at the transcriptional level of de novo pyrimidine biosynthetic enzyme synthesis in P. putida ATCC 17536 was observed, which contrasts with previous observations.Key words: pyrimidine biosynthesis, regulation, auxotrophs, induction, Pseudomonas.

Nous nous sommes intéressés à la régulation de la biosynthèse de novo des pyrimidines chez Pseudomonas putida ATCC 17536 par les pyrimidines. Les activités enzymatiques de cette voie étaient plus élevées chez des cellules cultivées dans du glucose que chez celles cultivées dans du succinate, signalant ainsi une répression catabolique par le succinate. Dans des cellules de P. putida cultivées avec du succinate comme seule source de carbone, seule l'activité aspartate tanscarbamoylase fut sensiblement réduite par un supplément d'uracile. Lorsque le glucose était utilisé comme source de carbone, un supplément d'acide oritique a réduit significativement les activités orotate phosphoribosyltransférase et orotidine 5'-monophosphate (OMP) décarboxylase. Nous avons isolé des mutants auxotrophes pour l'uracile qui étaient déficients en activité dihydroorotase ou qui démontraient une activité phosphoribosyltransférase réduite. À la suite d'un apport limité en pyrimidines chez les deux auxotrophes, la plus importante dé-répression de l'activité enzymatique fut observée pour l'OMP décarboxylase, indépendamment de la source de carbone. L'acide orotique a induit les activités phosphoribosyltransférase et décarboxylase chez les cellules de la souche déficiente en dihydroorotase cultivées dans du glucose. Nous avons été témoin d'une régulation au niveau transcriptionnel de la synthèse d'enzymes participant à la biosynthèse de novo des pyrimidines chez P. putida ATCC 17536, contrairement à ce qui a été observé précédemment.Mots clés : biosynthèse des pyrimidines, régulation, auxotrophes, induction, Pseudomonas.

Keywords: Pseudomonas; auxotrophes; auxotrophs; biosynthèse des pyrimidines; induction; pyrimidine biosynthesis; regulation; régulation

Document Type: Research Article

Publication date: December 1, 2002

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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