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The aerobic electron transport system of Eikenella corrodens

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The respiratory system of the fastidious -proteobacterium Eikenella corrodens grown with limited oxygen was studied. Membranes showed the highest oxidase activity with ascorbate plus N,N,N',N'-tetramethyl-p-phenyl enediamine (TMPD) or succinate and the lowest activity with NADH and formate. The presence of a bc1-type complex was suggested by the inhibition exerted by 2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide (HOQNO), myxothiazol, and antimycin A on respiration with succinate and by the effect of the latter two inhibitors on the succinate-reduced difference spectra. Respiration with succinate or ascorbate–TMPD was abolished by low KCN concentrations, suggesting the presence of a KCN-sensitive terminal oxidase. Cytochromes b and c were spectroscopically detected after reduction with physiological or artificial electron donors, whereas type a and d cytochromes were not detected. The CO difference spectrum of membranes reduced by dithionite and its photodissociation spectrum (77 K) suggested the presence of a single CO compound that had the spectral features of a cytochrome o-like pigment. High-pressure liquid chromatography analysis of membrane haems confirmed the presence of haem B; in contrast, haems A and O were not detected. Peroxidase staining of membrane type c cytochromes using SDS–PAGE revealed the presence of five bands with apparent molecular masses of 44, 33, 30, 26, and 14 kDa. Based on our results, a tentative scheme of the respiratory chain in E. corrodens, comprising (i) dehydrogenases for succinate, NADH, and formate, (ii) a ubiquinone, (iii) a cytochrome bc1, and (iv) a type-cbb' cytochrome c oxidase, is proposed. Key words: Eikenella corrodens, respiratory chain, bc1 complex, oxidase cbb'.

Nous avons étudié le système respiratoire d'une -protéobactérie fastidieuse, l'Eikenella corrodens, lors de la culture en conditions limitées en oxygène. La plus forte activité oxydase des membranes s'observait en présence d'ascorbate plus de la N,N,N',N'-tétraméthyl-p-ph&eacu te;nylènediamine (TMPD) ou du succinate mais l'activité était faible en présence de NADH et de formate. L'inhibition de la respiration causée par le 2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxyde (HOQNO), le myxothiazole et l'antimycine A en présence de succinate et l'effet de ces deux derniers inhibiteurs sur les spectres montrant des différences réduites pour le succinate suggèraient la présence d'un complexe du type bc1. La respiration en présence de succinate ou d'ascorbate–TMPD était supprimée par des faibles concentrations de KCN, suggérant la présence d'une oxydase terminale sensible au KCN. Les cytochromes b et c ont été détectés en spectroscopie après réduction avec des donneurs d'électrons physiologiques ou artificiels, mais les cytochromes a et d n`ont pas été détectés. Le spectre différentiel de CO des membranes réduites par le diothionite et son spectre de photodissociation (77 K) suggéraient la présence d'un seul composé CO qui avait les caractéristiques de spectre d'un pigment du type cytochrome o. L'analyse par la chromatographie liquide haute pression des hèmes membranaires a confirmé la présence de l'hème B mais par contre les hèmes A et O n'ont pas été détectés. La coloration au peroxydase des cytochromes c séparés par SDS–PAGE a révélé la présence de cinq bandes dont les poids moléculaires apparents étaient de 44, 33, 30, 26 et 14 kDa. D'après l'ensemble de ces résultats, nous faisons une tentative pour présenter un schéma de la chaîne respiratoire d'E. corrodens qui implique (i) des déshydrogénases pour le succinate, du NADH et du formate, (ii) une ubiquinone, (iii) un cytochrome bc1 et (iv) une oxydase du type cbb' cytochrome c. Mots Clés : Eikenella corrodens, chaîne respiratoire, complexe bc1 , oxydase cbb'. [Traduit par la Rédaction]

Keywords: Eikenella corrodens; bc1 complex; oxidase cbb'; respiratory chain

Document Type: Research Article

Publication date: 2002-10-01

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  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
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