Osmoregulation in Bacillus subtilis under potassium limitation: a new inducible K+-stimulated, VO43–-inhibited ATPase

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Abstract:

Bacillus subtilis exhibited an inducible K+-transporting ATPase activity with apparent Km and maximum velocity Vmax of 12.9 µM and 25.1 µmol·min–1·(g cell protein)–1, respectively, when cultivated on a synthetic medium containing less than 400 µM K+. Due to this enzyme, the growth rate of the bacterium in synthetic medium was not changed down to 115 µM K+, and the bacterium was able to grow down to 20 µM K+. The limiting K+ concentration was higher in media with osmolarity increased by NaCl or sucrose. The ATPase was inhibited by micromolar concentrations of vanadate (Ki = 1.6 µM). The ATPase activity was not stimulated by any other monovalent cation. The subunit of this ATPase, with an Mr of 52 000, covalently bound the gamma phosphate group of ATP. This phosphorylated intermediate was unstable in neutral and basic pH as well as in the presence of potassium and was stable in acid pH. The enzyme did not show immunological cross-reactivity with antibody against Kdp ATPase of Escherichia coli.Key words: Kdp-like, potassium transport, Bacillus subtilis, transport ATPase, P-type ATPase.

Bacillus subtilis démontre une activité ATPase transporteuse d'ions K+ inductible avec un Km et une vitesse maximale Vmax apparents de 12,9 µM et de 25,1 µmol·min–1·(g de protéines cellulaires)–1, respectivement, lorsque cultivé sur un milieu synthétique contenant moins de 400 µM de K+. À cause de cette enzyme, le taux de croissance de la bactérie sur milieu synthétique n'a pas fluctué jusqu'à aussi peu que 115 µM de K+, et la bactérie a été capable de croître à une concentration de K+ aussi basse que 20 µM. La concentration limitante de K+ était plus élevée sur des milieux où l'osmolarité avait été augmentée avec du NaCl ou du sucrose. L'ATPase a été inhibée par des concentrations micromolaires de vanadate (Ki = 1,6 µM). L'activité ATPase n'a pas été stimulée par aucun autre cation monovalent. La sous-unité de cette ATPase, ayant un Mr de 52 000, s'est liée de façon covalente au groupe phosphate gamma de l'ATP. Cet intermédiaire phosphorylé était instable à un pH neutre et basique de même qu'en présence de potassium et était stable à un pH acide. L'enzyme n'a pas démontré de réactivité immunologique croisée avec un anticorps dirigé contre l'ATPase Kdp de Escherichia coli.Mots clés : semblable à Kdp, transport du potassium, Bacillus subtilis, ATPase de transport, ATPase de type P.[Traduit par la Rédaction]

Keywords: ATPase de type P; Bacillus subtilis; Kdp; Kdp-like; P-type ATPase; potassium transport; semblable à; transport ATPase; transport du potassium

Document Type: Research Article

Publication date: December 1, 2001

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