Skip to main content

Sulfite oxidation by iron-grown cells of Thiobacillus ferrooxidans at pH 3 possibly involves free radicals, iron, and cytochrome oxidase

Buy Article:

$50.00 plus tax (Refund Policy)


Thiobacillus ferrooxidans cells grown on ferrous iron oxidized sulfite to sulfate at pH 3, possibly by a free radical mechanism involving iron and cytochrome oxidase. A purely chemical system with low concentrations of Fe3+ simulated the T. ferrooxidans system. Metal chelators, ethylenediamine tetraacetic acid (EDTA), 4,5-dihydroxy-1-3-benzene disulfonic acid (Tiron), o-phenanthroline, and 2,2'-dipyridyl, inhibited both sulfite oxidation systems, but the T. ferrooxidans system was inhibited only after the initial brief oxygen consumption. EDTA and Tiron, strong chelators of Fe3+, inhibited the oxidation at lower concentrations than o-phenanthroline and 2,2'-dipyridyl, strong chelators of Fe2+. Inhibition of Fe3+-catalyzed sulfite oxidation by EDTA and Tiron was instant, but the inhibition by o-phenanthroline and dipyridyl was briefly delayed, presumably for the reduction of Fe3+ to Fe2+. Mannitol, a free radical scavenger, inhibited both systems to the same extent. Cyanide and azide inhibited only the T. ferrooxidans system, suggesting a role of cytochrome oxidase. It is proposed that sulfite is oxidized by a free radical mechanism initiated by Fe3+ on the cell surface of T. ferrooxidans. Cytochrome oxidase is possibly involved in the regeneration of Fe3+ from Fe2+ by the normal Fe2+-oxidizing system of T. ferrooxidans.Key words: Thiobacillus ferrooxidans, sulfite oxidation, iron, free radical, cytochrome oxidase.

Des cellules de Thiobacillus ferrooxidans cultivées en présence d'ions ferreux ont oxydé le sulfite vers le sulfate à un pH de 3, vraisemblablement par le biais d'une mécanisme basé sur les radicaux libres mettant en jeu le fer et la cytochrome oxydase. Un système purement chimique avec des concentrations faibles de Fe3+ a simulé le système de T. ferrooxidans. Les chélateurs de métal, l'acide etylenediamine tétraacétique (EDTA), l'acide 4,5-dihydroxy-1-3-benzène disulfonique (Tiron), la o-phénanthroline et le 2,2'-dipyridyle, ont inhibé les deux systèmes d'oxydation du sulfite. Toutefois, le système de T. ferrooxidans fut inhibé seulement suite à consommation brève d'oxygène. L'EDTA et le Tiron, de puissants chélateurs de Fe3+, ont inhibé l'oxydation à des concentrations plus basses que celles de la o-phénanthroline et du 2,2'-dipyridyle, de puissants chélateurs de Fe2+. L'inhibition de l'oxydation catalysée par le Fe3+du sulfite par l'EDTA et le Tiron était instantanée, alors que l'inhibition par la o-phénanthroline et le dipyridyle était momentanément retardée, sans doute par la réduction du Fe3+ en Fe2+. Le mannitol, un piégeur de radicaux libres, a inhibé les deux systèmes avec la même efficacité. Le cyanure et l'azide ont inhibé seulement le système de T. ferrooxidans, laissant entrevoir un rôle pour la cytochrome oxydase. Nous proposons que le sulfite est oxydé par un mécanisme basé sur les radicaux libres et amorcé par le Fe3+ à la surface des cellules de T. ferrooxidans. La cytochrome oxydase est vraisemblablement impliquée dans la régénération du Fe3+ à partir du Fe2+ par le système normal d'oxydation du Fe2+ de T. ferrooxidans.Mots clés : Thiobacillus ferrooxidans, oxydation du sulfite, fer, radicaux libres, cytochrome oxydase.[Traduit par la Rédaction]

Keywords: Thiobacillus ferrooxidans; cytochrome oxidase; cytochrome oxydase; fer; free radical; iron; oxydation du sulfite; radicaux libres; sulfite oxidation

Document Type: Research Article

Publication date: May 1, 2001

More about this publication?
  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
  • Information for Authors
  • Submit a Paper
  • Subscribe to this Title
  • Terms & Conditions
  • Sample Issue
  • Reprints & Permissions
  • Ingenta Connect is not responsible for the content or availability of external websites

Access Key

Free Content
Free content
New Content
New content
Open Access Content
Open access content
Subscribed Content
Subscribed content
Free Trial Content
Free trial content
Cookie Policy
Cookie Policy
Ingenta Connect website makes use of cookies so as to keep track of data that you have filled in. I am Happy with this Find out more