Skip to main content

Regulation of nitrogenase in the photosynthetic bacterium Rhodobacter sphaeroides containing draTG and nifHDK genes from Rhodobacter capsulatus

Buy Article:

$50.00 plus tax (Refund Policy)


The photosynthetic bacteria Rhodobacter capsulatus and Rhodospirillum rubrum regulate their nitrogenase activity by the reversible ADP-ribosylation of nitrogenase Fe-protein in response to ammonium addition or darkness. This regulation is mediated by two enzymes, dinitrogenase reductase ADP-ribosyl transferase (DRAT) and dinitrogenase reductase activating glycohydrolase (DRAG). Recently, we demonstrated that another photosynthetic bacterium, Rhodobacter sphaeroides, appears to have no draTG genes, and no evidence of Fe-protein ADP-ribosylation was found in this bacterium under a variety of growth and incubation conditions. Here we show that four different strains of Rba. sphaeroides are incapable of modifying Fe-protein, whereas four out of five Rba. capsulatus strains possess this ability. Introduction of Rba. capsulatus draTG and nifHDK (structural genes for nitrogenase proteins) into Rba. sphaeroides had no effect on in vivo nitrogenase activity and on nitrogenase switch-off by ammonium. However, transfer of draTG from Rba. capsulatus was sufficient to confer on Rba. sphaeroides the ability to reversibly modify the nitrogenase Fe-protein in response to either ammonium addition or darkness. These data suggest that Rba. sphaeroides, which lacks DRAT and DRAG, possesses all the elements necessary for the transduction of signals generated by ammonium or darkness to these proteins.Key words: nitrogenase regulation, nitrogenase modification, photosynthetic bacteria.

Les bactéries photosynthétiques Rhodobacter capsulatus et Rhodospirillum rubrum contrôlent leur activité nitrogénase grâce à la ADP-ribosylation de la protéine nitrogénase Fe en réponse à l'ajout d'ammonium ou à l'obscurité. Cette régulation est opérée par deux enzymes, dinitrogénase réductase ADP-ribosyl transférase (DRAT) et dinitrogénase réductase activant la glycohydrolase (DRAG). Dernièrement, il a été démontré qu'une autre bactérie photosynthétique, Rhodobacter sphaeroides, semble n'avoir aucun gène draTG, et aucune trace d'ADP-ribosylation de la protéine Fe n'est décelée chez cette bactérie dans des conditions de croissance et d'incubation variées. Nous montrons ici que quatre souches différentes de Rba. spharoides sont incapables de modifier la protéine Fe alors que quatre souches de Rba. capsulatus sur cinq en ont la capacité. L'introduction des gènes structuraux de la nitrogénase draTG et nifHDK dans Rba. sphaeroides n'a eu aucun effet sur l'activité nitrogénase in vivo, ou sur la mise hors fonction de la nitrogénase par l'ammonium. Toutefois, le transfert de draTG de Rba. capsulatus fut suffisant pour fournir à Rba. sphaeroides la capacité de modifier réversiblement la protéine nitrogénase Fe en réaction à l'ajout d'ammonium ou à l'obscurité. Ces données indiquent que Rba. sphaeroides, à qui il manque DRAT et DRAG, dispose de tous les éléments nécessaires à la transduction de signaux déclenchés par l'ammonium ou l'obscurité vers ces protéines.Mots clés : régulation de la nitrogénase, modification de la nitrogénase, bactéries photosynthétiques.[Traduit par la Rédaction]

Keywords: nitrogenase modification; nitrogenase regulation; photosynthetic bacteria

Document Type: Research Article

Publication date: March 1, 2001

More about this publication?
  • Published since 1954, this monthly journal contains new research in the field of microbiology including applied microbiology and biotechnology; microbial structure and function; fungi and other eucaryotic protists; infection and immunity; microbial ecology; physiology, metabolism and enzymology; and virology, genetics, and molecular biology. It also publishes review articles and notes on an occasional basis, contributed by recognized scientists worldwide.
  • Information for Authors
  • Submit a Paper
  • Subscribe to this Title
  • Terms & Conditions
  • Sample Issue
  • Reprints & Permissions
  • Ingenta Connect is not responsible for the content or availability of external websites

Access Key

Free Content
Free content
New Content
New content
Open Access Content
Open access content
Subscribed Content
Subscribed content
Free Trial Content
Free trial content
Cookie Policy
Cookie Policy
Ingenta Connect website makes use of cookies so as to keep track of data that you have filled in. I am Happy with this Find out more